ABSTRACT
Se produjo un anticuerpo monoclonal a partir de proteínas de unión a calmodulina (PUCaM) aislada por cromatografía de afinidad. Utilizando el inmunoensayo Western blot se detectó una proteína de 30 kDa en extractos de glóbulos rojos parasitados con Plasmodium falciparum. Esta señal no se observó en extractos de eritrocitos no infectados. Adicionalmente, este anticuerpo presentó una reacción con dos bandas de alto peso molecular localizadas en 260 y 240 kDa, siendo mucho más intensa la señal para 240 kDa. Estas mismas bandas fueron reconocidas por un anticuerpo policlonal anti-espectrina. Lo anterior implica que el anticuerpo monoclonal 1G3 presenta una reacción cruzada con las cadenas de la espectrina y sugiere la presencia de un epítope similar a una estructura estrechamente relacionada en ambas proteínas. Se estudió la expresión de esta proteína durante el ciclo de desarrollo del parásito y se pudo definir su presencia en las fases tardías del ciclo. L cantidad de la PUCaM de 30 kDa no sólo aumenta de manera absoluta, sino también relativamente con relación a las demás proteínas del parásito. El hecho de que se presente señal en los estadios avanzados de desarrollo y no en el estadio de anillos está indicando que tiene un patrón de expresión diferencial durante el desarrollo del parásito